Каков основной тип дезаминирования аминокислот в организме животных и человека

Содержание

Дезаминирование аминокислот, виды дезаминирования.

Основная масса аминокислот, не использованных для нужд орга­низма, подвергается в основном в печени и почках оконча­тельному распаду, процессу, называемому дезаминированием. Дезаминирование может идти несколькими путями: а) восстановительным

Аминокислота Жирная кислота

г) в животном организме наиболее часто распад аминокислот идет окислительным дезаминированием.

Этот путь окисления протекает под влиянием оксидаз α-аминокислот, но оксидазы всех α-аминокислот (за исключением оксидазы глутаминовой кислоты, называемой глутаматдегидрогеназой) при физиологиче­ских значениях рН не активны. Поэтому окислительному дезаминированию подвергается только глутаминовая кислота, другие аминокислоты, которые должны распасться, вначале в результате переаминирования (трансаминирования) должны превратиться в глутаминовую кислоту. Следовательно, окис­лительное дезаминирование в животном организме протекает в два этапа и поэтому называется непрямым дезаминированием: 1 этап — переаминирование (трансаминирование), в ре­зультате которого образуется глутаминовая кислота. На этой стадии катаболизма происходит перенос α-аминогрупп любой аминокислоты к α-кетоглутаровой кислоте. А затем образовавшаяся глутаминовая кислота окисляется и дезаминируется.

Таким образом, в результате всех видов дезаминирования образуется безазотистый остаток аминокислот (в виде кетокислот, гидрооксикислот, предельных и непредельных жирных кислот) и аммиак.

5. Использование безазотистых остатков аминокислот

В процессе катаболизма углеродного скелета происходит образование семи продуктов: пирувата, ацетил-КоА, ацетоацетил-КоА, a-кетоглутарата, сукцинил-КоА, фумарата и оксалоацетата. Указанные продукты вступают в промежуточный метаболизм и используются в процессах глюконеогенеза, липонеогенеза или окисляются в ЦТК и БО с выделением энергии и образованием углекислого газа и воды, а могут использоваться вновь на синтез заменимых аминокислот

Использование:

— ПВК: в реакциях переаминирования; через глицерофосфат на образование липидов; путем окислительного декарбоксилирования образуется АУК, который окисляется в ЦТК, БО с образованием энергии, либо идет на синтез холестерина, кетоновых тел, СЖК.

ЩУК: как субстрат в ЦТК; в реакциях переаминирования; на глюконеогенез; в челночных механизмах; для синтеза СЖК.

— α– кетоглютарата: на восстановительное аминирование с образованием заменимых аминокислот; как субстрат ЦТК; в реакциях переаминирования.

фумаровой кислоты: субстрат ЦТК

сукцинил-КоА: субстрат ЦТК; на синтез гема

ацетоуксусной кислоты: на синтез кетоновых тел и СЖК;на образование АУК.

Источник

Каков основной тип дезаминирования аминокислот в организме животных и человека

Опыты, проведенные со срезами тканей или переживающими органами, показали, что при добавлении аминокислоты к тканям (или при пропускании раствора аминокислоты через переживающий орган) образуются аммиак и соответствующая α-кетокислота. Аналогичные данные были получены в опытах с растениями и с микроорганизмами.

Доказано существование четырех типов дезаминирования аминокислот (отщепление аминогруппы). Выделены соответствующие ферментные системы, катализирующие эти реакции, и идентифицированы продукты распада. Во всех случаях NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака:

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакции является окислительное дезаминирование аминокислот, хотя исключением является гистидин, подвергающийся внутримолекулярному дезаминированию даже в животных тканях (точнее, в печени и коже, где открыт специфический фермент гистидинаммиаклиаза, катализирующий эту реакцию).

Рассмотрим подробно механизм окислительного дезаминирования аминокислот, протекающего в две стадии:

Укажем также, что восстановленные флавиннуклеотиды оксидаз L- и D-аминокислот могут непосредственно окисляться молекулярным кислородом, образуя перекись водорода, которая подвергается расщеплению под действием каталазы на воду и кислород:

Впервые в лаборатории Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных (L-изомеров) аминокислот. Позже было показано, что этот фермент имеет оптимум pH действия в щелочной среде (pH 10,0) и что при физиологических значениях pH среды ее активность в 10 раз ниже, чем при pH 10,0. Поскольку в тканях животных и человека нет подобной среды, было высказано предположение, что оксидазе L-аминокислот, вероятнее всего, принадлежит ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. Это предположение полностью подтвердилось, как будет показано ниже. В животных тканях со значительно большей скоростью дезаминируются неприродные (D-изомеры) аминокислоты. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза D-аминокислот, который в отличие от оксидазы L-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях pH среды. Непонятным до сих пор остается вопрос о том, каково назначение активной дегидрогеназы D-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных (L-изомеров) аминокислот. Было высказано предположение, что часть L-изомеров аминокислот под действием рацемаз микрофлоры кишечника превращается в рацемические смеси (DL-изомеры) и после их всасывания в кишечнике D-изомер будет, по-видимому, расщепляться активной оксидазой в тканях. Однако такой путь рацемизации доказан для небольшого числа аминокислот, в частности для глутаминовой кислоты и аланина.

Помимо перечисленных выше четырех типов дезаминирования аминокислот и ферментов, катализирующих эти превращения, в животных тканях и в печени человека открыты также три специфических фермента, катализирующих неокислительное дезаминирование серина, треонина и цистеина:

Источник

Дезаминирование аминокислот

Дезаминирование аминокислот – реакция отщепления a-аминогруппы от аминокислоты с выделением аммиака. Различают два типа реакций дезаминирования: прямое и непрямое.

Прямое дезаминирование – непосредственное отщепление аминогруппы от аминокислоты без промежуточных посредников. В живой природе возможны следующие типы прямого дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и путем внутримолекулярной перестройки. Но у человека дезаминирование происходит преимущественно окислительным путем в результате чего образуется соответствующая a-кетокислота и выделяется аммиак. Процесс идет с участием ферментов оксидаз. Выделены оксидазы L-аминокислот, превращающие L-изомеры аминокислот, и D-оксидазы.

Читайте также:  Написать о том как звери приходят за помощью к человеку 4 класс

Окислительное дезаминирование глутамата

Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, который несколько отличается от типичных оксидаз L-аминокислот:

1. в качестве кофермента содержит НАД + или НАДФ + ;

2. обладает абсолютной специфичностью;

4. локализована в митохондриях.

Глутаматдегидрогеназа может индуцироваться стероидными гормонами (кортизолом) и ингибироваться эстрогенами и тироксином.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Продолжение на ЛитРес

Читайте также

Глава 496. Почему кодируемых аминокислот двадцать? (XII)

Глава 496. Почему кодируемых аминокислот двадцать? (XII) Неискушенному Читателю может показаться, что элементы машины генетического кодирования описаны в предыдущей главе настолько детально, что к концу чтения он стал даже как-то утомляться, чувствуя, что несколько

Глава 23. Обмен аминокислот. Динамическое состояние белков организма

Глава 23. Обмен аминокислот. Динамическое состояние белков организма Значение аминокислот для организма в первую очередь заключается в том, что они используются для синтеза белков, метаболизм которых занимает особое место в процессах обмена веществ между организмом и

Всасывание аминокислот.

Всасывание аминокислот. Происходит путем активного транспорта с участием переносчиков. Максимальная концентрация аминокислот в крови достигается через 30–50 мин после приема белковой пищи. Перенос через щеточную каемку осуществляется целым рядом переносчиков, многие

Наследственные нарушения транспорта аминокислот

Наследственные нарушения транспорта аминокислот Болезнь Хартнупа – нарушение всасывания триптофана в кишечнике и его реабсорбции в почечных канальцах. Так как триптофан служит исходным продуктом для синтеза витамина РР, то основные проявления болезни Хартнупа –

Превращение аминокислот микрофлорой кишечника

Превращение аминокислот микрофлорой кишечника Микроорганизмы кишечника располагают набором ферментативных систем, отличных от соответствующих ферментов тканей организма человека и катализирующих самые разнообразные превращения пищевых аминокислот и не

Пути обмена аминокислот в тканях

Пути обмена аминокислот в тканях Аминокислоты – это бифункциональные соединения, содержащие аминную и карбоксильную группу. Реакции по этим группам являются общими для различных аминокислот. К ним относят:1. по аминной группе – реакции дезаминирования и

Трансаминирование аминокислот

Трансаминирование аминокислот Трансаминирование – реакции переноса a-аминогруппы с аминокислоты на a-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминонокислота. Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы. Это сложные ферменты, коферментом

Окислительное дезаминирование глутамата

Окислительное дезаминирование глутамата Наиболее активно в тканях происходит дезаминирование глутаминовой кислоты. Реакцию катализирует фермент глутаматдегидрогеназа, который несколько отличается от типичных оксидаз L-аминокислот:1. в качестве кофермента содержит

Непрямое дезаминирование аминокислот

Декарбоксилирование аминокислот

Декарбоксилирование аминокислот Некоторые аминокислоты и их производные могут подвергаться декарбоксилированию. Реакции декарбоксилирования необратимы и катализируются ферментами декарбоксилазами, нуждающимися в пиридоксальфосфате в качестве кофермента.

Пути катаболизма углеродного скелета аминокислот

Глава 25. Метаболизм отдельных аминокислот

Глава 25. Метаболизм отдельных аминокислот Метаболизм метионина Метионин – незаменимая аминокислота. Метильная группа метионина – мобильный одноуглеродный фрагмент, используемый для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина на соответствующий

Роль печени в обмене аминокислот и белков

Обмен свободных аминокислот в головном мозге

Обмен свободных аминокислот в головном мозге Аминокислоты играют важную роль в метаболизме и функционировании ЦНС. Это объясняется не только исключительной ролью аминокислот как источников синтеза большого числа биологически важных соединений, таких как белки,

Глава 496. Почему кодируемых аминокислот двадцать? (XII)

Глава 496. Почему кодируемых аминокислот двадцать? (XII) Неискушенному Читателю может показаться, что элементы машины генетического кодирования описаны в предыдущей главе настолько детально, что к концу чтения он стал даже как-то утомляться, чувствуя, что несколько

Источник

Катаболизм аминокислот начинается с дезаминирования

Прямое окислительное дезаминирование

Прямое дезаминирование катализируется одним ферментом, в результате образуется NH3 и кетокислота. Прямое окислительное дезаминирование может идти в присутствии кислорода ( аэробное ) и не нуждаться в кислороде ( анаэробное ).

1. Аэробное прямое окислительное дезаминирование катализируется оксидазами D-аминокислот (D-оксидазы) в качестве кофермента использующими ФАД, и оксидазами L-аминокислот (L-оксидазы) с коферментом ФМН.

Реакция, катализируемая оксидазами D- и L-аминокислот

Реакция прямого окислительного дезаминирования
глутаминовой кислоты

В печени реакция используется для получения аммиака из его транспортной формы глутаминовой кислоты. Далее аммиак входит в реакции синтеза мочевины.

Непрямое окислительное дезаминирование (трансдезаминирование)

Непрямое окислительное дезаминирование включает 2 этапа и активно идет во всех клетках организма.

Первый этап заключается в обратимом переносе NH2-группы с аминокислоты на кетокислоту с образованием новой аминокислоты и новой кетокислоты при участии ферментов аминотрансфераз. Этот перенос называется трансаминирование и его механизм довольно сложен.

В качестве конечной кетокислоты-акцептора («кетокислота 2») в организме обычно используется α-кетоглутаровая кислота, которая превращается в глутамат («аминокислота 2»).

Схема реакции трансаминирования

В результате трансаминирования свободные аминокислоты теряют α-NH2-группы и превращаются в соответствующие кетокислоты. Далее их кетоскелет катаболизирует специфическими путями и вовлекается в цикл трикарбоновых кислот и тканевое дыхание, где сгорает до СО2 и Н2О.

Схема обоих этапов трансдезаминирования

Если реакция прямого дезаминирования идет в митохондриях печени, аммиак используется для синтеза мочевины, которая в дальнейшем удаляется с мочой. В эпителии канальцев почек реакция необходима для удаления аммиака в процессе аммониегенеза.

Так как НАДН используется в дыхательной цепи и α-кетоглутарат вовлекается в реакции ЦТК, то реакция активируется при дефиците энергии и ингибируется избытком АТФ и НАДН.

Роль трансаминирования и трансдезаминирования

При патологиях (сахарный диабет 1 типа, гиперкортицизм) реакции трансаминирования обусловливают появление субстратов для глюконеогенеза и способствуют патологической гипергликемии.

Продукт трансаминирования глутаминовая кислота:

Процесс трансдезаминирования идет в организме непрерывно, потому что:

Источник

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ — один из основных этапов обмена азотистых соединений; представляет собой процесс отщепления аминогруппы (NH2-группы) от органических соединений — аминокислот, аминов, аминопуринов, аминопиримидинов, их нуклеозидов и нуклеотидов и т. д., сопровождающийся замещением NH2-группы какой-либо другой. В обмене веществ человека и животных Д. играет большую роль. В животных и растительных организмах и у микроорганизмов Д. происходит в результате действия специфических ферментов. Аммиак, образующийся при Д., далее превращается в конечные продукты азотистого обмена (мочевину, мочевую к-ту и др.) или используется для синтеза новых аминокислот и других азотистых соединений, необходимых для жизнедеятельности организма (см. Азотистый обмен). Часть аммиака используется для нейтрализации образующихся в организме к-т и выводится с мочой в виде солей аммония (см. Кислотно-щелочное равновесие).

Читайте также:  Государственное бюджетное учреждение мордовская республиканская станция по борьбе с болезнями

В небиол. системах Д. осуществляется действием хим. агентов, таких, как, напр., азотистая к-та или другие нитрозильные соединения. Д. аминокислот путем их окисления с образованием CO2 и соответствующих альдегидов происходит под действием O2 или H2O2 в присутствии солей тяжелых металлов, играющих роль катализаторов. Аналогичные продукты образуются в результате Д. аминокислот при их взаимодействии с хинонами, аллоксаном, изатином, нингидрином (см.). При взаимодействии азотистой к-ты с NH2-группой аминокислот и первичных (алифатических) аминов освобождается молекулярной азот:

Эта реакция положена в основу метода определения NH2-групп аминокислот и аминов по Ван-Слайку (см. Ван-Слайка методы). Ароматические амины реагируют с HNO2, образуя диазосоединения (см.).

Существует несколько типов биохим. процессов Д.

Содержание

Окислительное дезаминирование аминокислот

Одним из главных видов Д. у человека, млекопитающих и других классов животных является окислительное Д.:

Окислительное Д. может осуществляться двумя путями: прямым и непрямым (трансдезаминирование). В организме теплокровных животных прямое окислительное Д. аминокислот впервые было обнаружено и изучено Нейбауэром (О. Neubauer) и Ф. Кноопом в 1909—1911 гг. Позднее оно было воспроизведено в опытах с изолированными органами, тканевыми срезами и бесклеточными препаратами. В установлении окислительного пути Д. в тканях животных большую роль сыграли исследования Г. Кребса. Он показал наличие в печени и почках ферментной системы, катализирующей Д. аминокислот. Действие этой системы проявлялось в аэробных условиях с потреблением кислорода и образованием аммиака и кетокислот по суммарному уравнению 1. Д. природных (L-) и неприродных (D-) аминокислот протекало с различной скоростью и под действием разных ферментов, которые были названы L- и D-дезаминазами (оксидазами). Для ферментов окислительного Д. аминокислот Международной комиссией по ферментам были предложены следующие названия: оксидаза L-амино-кислот (КФ 1.4.3.2) и оксидаза D-аминокислот (КФ 1.4.3.3). Оксидаза D-аминокислот обнаружена в почках и печени животных, а также у бактерий и плесеней. Впервые фермент был выделен из почек свиньи; позднее получены его кристаллические препараты из разных источников. Эти ферменты, как правило, содержат в качестве кофермента ФАД (см. Флавопротеиды). Физиол, роль оксидазы D-аминокислот до конца не выяснена; считают, что она заключается в Д. D-аминокислот, образующихся в кишечнике из L-амино-кислот белков пищи под влиянием бактериальных ферментов—рацемаз.

В 1944 г. Грин (D. Green) и сотр. обнаружили в печени ряда животных фермент глициноксидазу, избирательно катализирующую Д. глицина (см.) с образованием глиоксиловой кислоты (см.) и аммиака. Эта оксидаза представляет собой флавопротеид, содержащий рибофлавин-фосфат (ФМН). В том же году Грин и сотр. выделили из почек крысы оксидазу L-аминокислот. В отличие от оксидазы D-аминокислот, она оказалась в физиол, условиях малоактивной и менее распространенной в природе. Оксидаза L-аминокислот (почечная) окисляла обычные монокарбоновые L-альфа-аминокислоты (кроме глицина, треонина и серина) и более активно — соответствующие L-альфа-оксикислоты; диамино- и дикарбоновые аминокислоты не дезаминировались этим ферментом. Коферментом оксидазы L-аминокислот, выделенной из почек, является ФМН. Активные оксидазы L-аминокислот получены в очищенном и кристаллическом виде из ядов и тканей змей и из микроорганизмов. Оксидаза L-аминокислот из яда змей содержит в качестве кофермента две молекулы ФАД на одну молекулу фермента. В опытах с очищенными препаратами оксидаз D- и L-аминокислот реакция протекает по уравнению:

Как in vivo, так и в опытах с неочищенными препаратами оксидаз L-и D-аминокислот, содержащих обычно в качестве примеси фермент каталазу (КФ 1.11.1.6), расщепляющую перекись водорода, процесс окислительного Д. аминокислот протекает по суммарному уравнению 1. Механизм процесса схематически может быть представлен следующими реакциями:

В первой, ферментативной, фазе реакции аминокислота отдает два водородных атома акцептору (ФАД или ФМН) и превращается в альфа-иминокислоту. Водород далее передается через систему дыхательных ферментов (см.) к конечному акцептору — кислороду, образуя H2O (см. Окисление биологическое). Во второй, самопроизвольной, фазе реакции нестойкая иминокислота гидролизуется с образованием кетокислоты и аммиака. Особые специфические флавинсодержащие оксидазы, активно дезаминирующие ароматические L-ами-нокислоты, L-диаминокислоты и глицин, обнаружены в тканях печени и почек птиц. В 1937 г. X. Эйлер-Хелыгин и сотр. впервые выделили фермент глутаматдегидрогеназу, специфически дезаминирующую L-глутаминовую к-ту до альфа-кетоглутаровой к-ты и аммиака. Этот фермент найден у человека, животных, растений и микроорганизмов. Он обнаружен почти во всех тканях млекопитающих, наиболее активен в тканях печени, почек и сердца. Его действие обратимо: в организме при физиол, условиях в присутствии альфа-кетоглутаровой к-ты и аммиака реакция направлена преимущественно в сторону синтеза глутаминовой кислоты (см.). Фермент получен из разных источников в кристаллическом виде. В его действии принимает участие НАД или НАДФ (см. Коферменты).

Окислительным путем дезаминируются также амины (см.), образующиеся в организме при декарбоксилировании (см.) аминокислот. Многие амины токсичны, поэтому их Д. имеет большое физиол, значение для организма. Д. аминов протекает при участии соответствующих аминоксидаз по уравнению:

Образующиеся в этой реакции альдегиды превращаются при участии окислительных ферментов в соответствующие к-ты. Известны два основных типа аминоксидаз: моноаминоксидазы (МАО; КФ 1.4.3.4), действующие на первичные, вторичные и третичные амины (напр., изоамиламин, тирамин, адреналин, 5-окситриптамин и др.) и диаминоксидазы (КФ 1.4.3.6), действующие на гистамин, путресцин, кадаверин и др. Эти ферменты найдены в печени, почках, слизистой оболочке кишечника, плазме крови и других тканях животных и человека, а также у растений и у многих бактерий (см. Аминоксидазы, Диаминоксидаза, Моноаминоксидазы). Некоторые аминоксидазы получены в очищенном виде; одни из них относятся к флавопротеидам, а другие (гистаминаза, сперминоксидаза из плазмы крови) — к медьсодержащим протеидам, в каталитическом действии которых, вероятно, участвует пиридоксальфосфат или сходный с ним кофактор.

Читайте также:  Собрать пазлы бесплатно и без регистрации животные для детей

Непрямое окислительное Д. (транс-дезаминирование) и синтез аминокислот были впервые теоретически предсказаны советским биохимиком

А. Е. Браунштейном в 1937—1939 гг.; впоследствии эти представления были подтверждены экспериментально А. Е. Браунштейном и его сотр., а затем и исследованиями других авторов. Механизм транс дезаминирования состоит из двух последовательных ферментативных реакций. В первой происходит переаминирование (см.) аминокислоты с альфа-кетоглутаровой к-той под действием ферментов аминотрансфераз, или трансаминаз (см. Аминотрансферазы), с образованием L-глутаминовой к-ты и a-кетоаналога исходной аминокислоты. При переаминировании NH2-группа переносится от аминокислоты на альфа-кетоглутаровую к-ту без промежуточного освобождения аммиака. Коферментом трансаминаз является производное витамина B6—пиридоксальфосфат (см. Коферменты). Последний выполняет роль переносчика NH2-группы и атома водорода. Во второй реакции транс-дезаминирования L-глутаминовая к-та дезаминируется в альфа-кетоглутаровую с помощью глутаматдегидрогеназы. Наибольшая активность глутаматдегидрогеназы, важнейшего фермента аминокислотного обмена, у человека сосредоточена в печени. Трансаминазы присутствуют во всех живых клетках человека, животных, растений, микроорганизмов.

Для доказательства процесса транс-дезаминирования, протекающего в тканях животных, были проведены исследования на модельных ферментных системах, включающих очищенные препараты трансаминаз и глутаматдегидрогеназы и необходимые кофакторы. Большое значение имели также исследования, проведенные с B6-авитаминозными животными, и опыты с использованием ингибиторов реакций переаминирования и образования кетоглутаровой к-ты в клетках. Эти исследования подтвердили, что трансдезаминирование играет преимущественную роль в окислительном распаде аминокислот у млекопитающих.

Гидролитическое дезаминирование

Этот вид Д. аминокислот приводит к образованию альфа-оксикислот по суммарному уравнению 4:

Восстановительное дезаминирование

Этот вид Д. распространен у некоторых спороносных анаэробных бактерий из семейства Clostridium и известен под названием «реакции Стикленда». Процесс протекает по суммарному уравнению 5:

Механизм восстановительного Д. заключается в сопряженной анаэробной окислительно-восстановительной реакции между двумя аминокислотами, из которых одна выступает как донор водорода, а другая — как его акцептор. В результате обе аминокислоты дезаминируются. Напр., реакция между аланином (донор) и глицином (акцептор) складывается схематически из следующих превращений:

Аналогичные реакции наблюдали между другими парами аминокислот. В качестве продуктов реакции из пролина образуется дельта-аминовалериановая к-та, из изолейцина, лейцина, валина — альфа-метилмасляная, изовалериановая и изомасляная соответственно. Ферменты, участвующие в этом виде Д., мало изучены; механизм этого процесса нуждается в уточнении.

Внутримолекулярное дезаминирование

Процесс протекает с образованием ненасыщенной к-ты по суммарному уравнению 6:

У растений и некоторых бактерий таким путем происходит Д. L-аспарагиновой к-ты с помощью широко распространенной аспартат-аммиаклиазы (КФ 4.3.1.1; прежнее название «аспартаза»); в результате из L-аспарагиновой к-ты образуются фумаровая к-та и аммиак. Реакция обратима. Фермент был очищен и изучен; он содержит ионы Mg 2+ и SH-группы. В печени человека и животных аналогичным путем происходит Д. L-гистидина ферментом гистидин-аммиак-лиазой (КФ 4.3.1.3). Гистидин (см.) необратимо дезаминируется в бета-имидазолилакриловую (уроканиновую) к-ту. У некоторых бактерий происходит подобное Д. других аминокислот (напр., ароматических).

Некоторые бета- и гамма-оксиаминокислоты (серин, треонин) и меркаптоаминокислоты (цистеин, метионин) дезаминируются особыми путями при участии специфических ферментов.

Определение активности ферментов, катализирующих различные виды дезаминирования

Определение активности ферментов, катализирующих различные виды дезаминирования, является дополнительным диагностическим тестом при ряде заболеваний. Нарушение процессов Д. в печени и других органах и тканях человека и животных связано с изменением активности ферментов, катализирующих процессы Д. и переаминирования. При заболеваниях, связанных с белковой недостаточностью, наблюдается уменьшение активности ферментов, катализирующих окислительное Д. и переаминирование. Наиболее популярным и широко применимым методом энзимодиагностики в лабораториях и клиниках является определение активности аспартат-(КФ 2.6.1.1) и аланин- (КФ 2.6.1.2) аминотрансфераз (АсАТ и АлАТ) соответственно. Наибольшее содержание АсАТ обнаружено в сердечной мышце, затем (в убывающем порядке) в печени, скелетной мускулатуре, головном мозге, почках, семенниках. Наибольшая активность АлАТ выявлена в печени, поджелудочной железе, сердце и скелетной мускулатуре.

Активность обоих ферментов в сыворотке крови увеличивается при заболеваниях, протекающих с некрозом и повреждением тканей, гл. обр. сердечной мышцы и печени. Активность АсАТ наиболее резко возрастает при инфаркте миокарда, обычно пропорционально величине участка некроза.

При заболеваниях печени в первую очередь и значительно увеличивается активность АлАТ. Особенно резко увеличивается она при вирусном гепатите (максимум на 6—11-й день заболевания), причем активность АлАТ повышается уже в инкубационном периоде, что имеет большое диагностическое значение. Увеличивается активность АсАТ и АлАТ и при метастазах рака в печени; при механических желтухах увеличения активности аминотрансфераз в сыворотке крови не отмечали. В лабораторной диагностике используют величину отношения активности АсАТ к АлАТ. У здоровых людей величина этого коэффициента равна 1,33±0,42; у больных острым вирусным гепатитом — 0,65, при инфаркте миокарда величина коэффициента резко превышает нормальную. Гипераминотрансфераземии отмечаются также при гемолитических анемиях, панкреатитах, отравлениях и пр.

В норме активность АсАТ и АлАТ колеблется от 0,005 до 0,0182 и от 0,0028 до 0,0186 мкмолей субстрата, расщепленного 1 мл сыворотки крови в 1 мин.

Библиография: Березов Т. Т. Обмен аминокислот нормальных тканей и злокачественных опухолей, М., 1969, библиогр.; Браунштейн А. Е. Биохимия аминокислотного обмена, М., 1949, библиогр.; он же, Главные пути ассимиляции и диссимиляции азота у животных, М., 1957, библиогр.; M e i s t e г A. Biochemistry of the amino acids, v. 1—2, N. Y.—L., 1965, bibliogr.; Sallach H. J. a. F a-hien L. A. Nitrogen metabolism of amino acids, в кн.: Metabolic pathways, ed. by D. М» Greenberg, v. 3, p. 1, N. Y.—L., 1969, bibliogr.; Tabor C. W. a. T a b о г H. 1,4-diaminobutane (putrescine), spermidine, and spermine, Ann. Rev. Biochem., v. 45, p. 285, 1976, bibliogr.

Источник

Интересные факты из жизни